Курсовая работа: Белки молока, строение и функции

Компонентами сывороточных белков являются β-лактоглобулин и α-лактоглобулин, а также альбумин сыворотки крови, иммуноглобулины, протеозо-пептоны и лактоферрин.

К белкам молока следует отнести ферменты, некоторые гормоны (пролактин и др.) и белки оболочек жировых шариков. Казеины являются пищевыми белками. Они максимально расщепляются пищеварительными протеиназами в нативном состоянии, в то время как обычно глобулярные белки приобретают эту способность только после денатурации. Казеины обладают свойством свертываться в желудке новорожденного с образованием сгустков высокой степени дисперсности. Кроме того, они являются источником кальция и фосфора, а также целого ряда физиологических активных пептидов. Так, при частичном гидролизе Ϟ-казеина под действием химозина в желудке освобождаются гликомакропептиды, регулирующие процесс пищеварения (уровень желудочной секреции). Физиологическая активность присуща и растворимым фосфопептидам, образующимся при гидролизе Ϟ-казеина.

Не менее важными биологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, являясь носителями пассивного иммунитета, лактоферрин и другой белок – лизоцим, относящийся к ферментам молока, обладают антибактериальными свойствами. Лактоферрин и β-лактоглобулин выполняют транспортную роль – переносят в кишечник новорожденного железо, витамины и другие важные соединения.

Сывороточный белок α-лактоглобулин имеет специфическую функцию: он необходим для процесса синтеза лактозы.

Казеин. Среднее количество его в молоке составляет 81% от общего содержания белков в молоке. Химически чистый казеин – белое аморфное вещество без запаха и вкуса – практически не растворяется в воде. Казеин, получаемый в промышленности, имеет желтоватый оттенок вследствие наличия в нем некоторых веществ, попадающих в него из молока (например, жира), и изменения белка при сушке. Высушенный казеин гигроскопичен и хранить его нужно в закрытой таре в сухом помещении. В молекулу казеина входит углерод, азот, водород, кислород, сера и фосфор. Фосфор находится в виде фосфорной кислоты, образующей эфирную связь с оксиаминокислотами (серином и треонином) казеиновой молекулы. На этом основании многие рассматривают казеин как сложный белок.

Молекулярный век казеина около 30000.

Казеин, как и все белки – сложное соединение аминокислот, в которых имеются свободные аминные (основные) и кислотные группы. Таким образом, казеин – амфотерный электролит, способный диссоциировать как кислота и как основание в зависимости от реакции среды. При щелочной реакции раствора казеин заряжается отрицательно, вследствие чего он способен реагировать с кислотами:

R – СH – NH2 + HCl => R – CH – NH3Cl

          COOH                    NH3OH

Наоборот, в кислом растворе казеин приобретает способность реагировать со щелочами, т.е. катионами, при этом он заряжается отрицательно:

R – СH – NH2 + NaOH => R – CH – NH3OH

          COOH                     COONa

Следовательно, казеин может образовывать соли и с основаниями, и с кислотами.

Вследствие того, что количество карбоксильных групп больше, чем аминных, реакция казеина кислая; для нейтрализации его в растворе нейтральных солей при индикаторе фенолфталеине требуется около 8,1 мл 0,1 н. раствора щелочи на 1 г казеина.

В кислотах как минеральных, так и органических (уксусная, муравьиная и т.д.) казеин растворяется. Растворы казеина – это вязкие коллоидные трудно фильтрующиеся жидкости. Из соединений казеина наибольший интерес представляют соли щелочных и щелочноземельных металлов.

Соли казеина со щелочными и щелочноземельными металлами называют казеинатами. Соли казеина со щелочными металлами, растворяясь в воде, образуют прозрачные или слегка опалесцирующие (рассеивающие свет) жидкости.

В молоке казеин находится в форме кислых солей – кальциевых казеинатов.

Наличие у казеина аминогруппы NH2 (дающие с водой гидроксильные ионы NH2 + HOH = NH3+ + OH-) обусловливает образование с кислотами двойных растворимых солей:

H2SO4 + NH2 – R – COOH => H2SO4 * NH2 – R – COOH

Присутствие аминогруппы в молекуле белка вызывает реакцию казеина с формалином – образование метиленового белка, причем в слабокислой среде реакция проходит по уравнению:

R – NH2 + CH2O + H2N – R => R – NH – CH2 – NH – R + H2O

Казеин Формалин Казеин Метиленовый белок

в слабощелочной:

R – NH2 + CH2O => R – N = CH2 + H2O

Такая реакция наблюдается при консервировании молока формалином. Образование метиленового казеина вследствие разрушения в нем аминных групп, обладающих щелочной реакцией, вызывает увеличение кислотности молока.

Альбумин. В молоке альбумина не много – около 0,4%. Количество его повышается в молозиве, где оно достигает в первый день после отела иногда 2%, а затем в молозивные период равно 0,5 – 0,8%. Значительно больше, чем в коровьем молоке, содержится альбумина в молоке ослиц, кобылиц.

Молочный альбумин (лактоальбумин) в противоположность казеину растворим в воде, но выпадает из раствора при нагревании его до 70-800С. Такой выпавший альбумин вновь в воде не растворяется, так как при нагревании происходит изменение в строении белковой молекулы альбумина – денатурация его. Когда пастеризуют или просто нагревают молоко, то на стенках аппарата, посуды, в которых проводят нагревание, образуется осадок – молочный камень, который состоит в основном из выпавшего альбумина. В кислых растворах при нагревании альбумин выделяется хлопьями.

В нейтральных жидкостях (например, в некислой молочной сыворотке) альбумин может быть высален насыщенным раствором сернокислого аммония, сернокислым натрием, танином и рядом других веществ.

Молекулярный вес альбумина близок к молекулярному весу казеина. При действии сычужного фермента альбумин не свертывается. В молекуле альбумина фосфора нет, поэтому он относится к простым белкам.

Растворимость альбумина в молоке и то, что он не коагулирует в изоэлектрической точке, объясняется тем, что молекулы и частички альбумина сильно гидротированы.

Такие молекулы и частички белка при большой гидратированности могут находиться в растворе, несмотря на уменьшение их электрического заряда или даже при полном отсутствии его. Гидратация понижает поверхностную энергию коллоидной частицы. Вокруг коллоидной части белка группируются молекулы воды, причем первый слой боле плотно соединен с коллоидной частицей. Связь последующих слоев воды с коллоидной частицей постепенно ослабевает.

При недостаточной гидратации частиц белка водный слой становится слабым и частицы их при потере электрического заряда стремятся соединиться, укрупняясь и коагулируя.

Частицы альбумина гидратированы в большей степени, чем казеина, поэтому в изоэлектрической точке они не коагулируют, хотя устойчивость их вследствие нейтрализации электрических зарядов уменьшается. Спирт, отнимая от белков, в частности от альбумина, воду, нарушает его устойчивость в растворе, и альбумин выпадает в осадок. Реакция альбумина кислая, по величине близкая к казеину. В химическом отношении он также аналогичен казеину, образует соединения как со щелочами, так и с кислотами.

Молочный глобулин – это третий белок молока, количество его еще меньше, чем альбумина, - всего около 0,2%.

Между глобулинами молока различают собственно молочные глобулины – 0,15% и имунные глобулины – 0,05%.

Выделить глобулины можно при полном насыщении молочной сыворотки сернокислым магнием, осадок глобулина надо отфильтровать и диализом освободить от минеральных солей.

Глобулин, выделяемый в чистом виде из молока, представляет собой порошок, растворимый в воде, содержащей соли.

В молоке глобулин находится в растворенном состоянии. При нагревании раствора, имеющего слабокислую реакцию, до 750С глобулин выпадает в осадок. Обычно осаждение его при пастеризации происходит вместе с альбумином молока.

По пространственному расположению полипептидных цепей белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной структуры показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не содержит α-спиралей; α-лактальбумин и β-лактоглобулин содержат большее количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, промежуточное положение между компактной структурой глобулы и структурой беспорядочного клубка, которая обычно наблюдается при денатурации глобулярных белков. Такая структура обеспечивает хорошую расщепляемость казеина протеолитическими ферментами при переваривании в нативном (природном) состоянии без предварительной денатурации.

1.1.2 Аминокислотный состав белков

Белки молока содержат почти все аминокислоты, обычно встречающиеся в белках. Аминокислоты белков относятся к α-аминокислотам L-формы и имеют общую формулу:

R – CH – COOH

                 NH2

В состав белков молока входят как циклические, так и ациклические аминокислоты – нейтральные, кислые и основные, причем преобладают кислые (табл.2). Количество отдельных групп аминокислот в белках, определяемое породой, индивидуальными особенностями животных, стадией лактации, сезоном и другими факторами, обусловливает их физико-химические свойства. Основные белки молока по сравнению с глобулярными белками других пищевых продуктов содержат сравнительно много лейцина, изолейцина, лизина, глютаминовой кислоты, а казеин – также серина и пролина, но мало цистеина.

По содержанию и соотношению незаменимых аминокислот белки молока относятся к биологическим полноценным белкам.

Таблица 2 Содержание аминокислот в белках молока

1.1.3 Липидный состав молока

Страницы: 1, 2, 3, 4, 5