Курсовая работа: Белки молока, строение и функции
Железо содержится в гемоглобине крови, находится в скелетных мышцах, печени,
селезенке, костном мозге, а также в составе ферментов. Его основная функция —
связывание кислорода. Йод является одним из важнейших микроэлементов,
необходимых для синтеза гормонов щитовидной железы человека. Недостаточное
поступление йода вызывает у детей заторможенность, физическую и умственную
отсталость, ослабление внимания и памяти. Кобальт входит в состав
витамина В12. Медь молибден, марганец, фтор, йод и бром входят в
состав важных ферментов и биологически активных соединений. [5]
Таблица 7. Содержание микроэлементов в коровьем молоке, мкг %
[6]
Название |
Содержание в молоке |
% от суточной потребности |
Железо |
70 |
0,5 |
Медь |
12 |
0,6 |
Цинк |
400 |
3,2 |
Йод |
9 |
6 |
Марганец |
6 |
0,08 |
Молибден |
5 |
1 |
Кобальт |
0,08 |
0,05 |
Хром |
2 |
0,9 |
Ртуть |
0,3 |
0,2 |
Свинец |
5 |
0,04 |
Фтор |
18 |
2,4 |
Селен |
4 |
0,8 |
Олово |
15 |
5,8 |
Из таблицы 7 видно, что в коровьем молоке из микроэлементов
наивысшее содержание цинка – 400мкг и железа - 70мкг. Также из таблицы видно,
что 1,6 литра молока удовлетворяет суточную потребность йода, 3,2 литра молока
- цинка,
1,8 литра – в олове, 4,1 литра молока – в фторе.
Молоко — самая сбалансированная по всем компонентам пища, в
него входят все незаменимые для человека вещества. Включение в пищевой рацион
молочных продуктов повышает его полноценность и содействует усвоению других
компонентов рациона. Молоко усваивается при минимальном напряжении
пищеварительных желез.
1.2 Структура белков молока
В свежем молоке белки находятся в нативном состоянии.
Структура их идентична структуре белков, полученных путем биосинтеза, т. е. в
нативном белке не происходит еще никаких изменений.
Первичная структура определяется числом и расположением
α-аминокислот, конфигурацией связей в полипептидных цепях, и если белки
состоят из нескольких полипептидных цепей - местоположением и типом поперечных
связей. Выявлена первичная структура некоторых важных белков молока, в том
числе αs1-, β-казеин, Н-казеина. Например, β-казеин
образуется из полипептидной цепи, в которую входит 209 аминокислот: 4 -
аспарагиновая кислота, 5 АСН-аспарагин, 9 - треонина, 11 - серина, 5 -
серинфосфорная кислота, 17 - глутаминовая кислота, 22 - глютамин, 35 -
пролиновая, 5 - глициновая, 5 - аланин, 19 - валиновая. А - первичная структура
as1 - казеин содержит 199 АК, Н - казеин 169, 6 - метионина, 22 - лейцина, 11 -
лизина, 5 - гистидина, 4 - изолейцина, 4- тирозина, 1 - трептофана, 5 -
аргенина.
Аминокислота пролин определяет структуру и обуславливает
складчатое строение полипептидных цепей. Аминокислоты находятся в цепи в
определенной последовательности. Каждая полипептидная цепь имеет концевую NH2-групп
и концевую COOH групп H2N – CH = СН – СООН.
Эти концевые группы могут реагировать с различными
химическими веществами.
Первичная структура белков основана на главных валентных
пептидных связях и дисульфидных связей. Они настолько стабильны, что при
обработке и переработке молока не разрушаются энергетическими воздействиями.
Поэтому первичная структура белков молока разрушается только при ферментативном
распаде белка в процессе созревания сыров.
Вторичная структура. Это пространственное взаимное
расположение аминокислотных остатков в полипептидной цепи и представляет собой
цепь спиралеобразной конфигурации, которая образуется за счет водородного
мостика между полипептидными цепями.
Водородная связь, обладая незначительной энергией связи,
может расщепляться при обработке и переработке молока, например, при
высокотемпературной пастеризации.
Третичная структура - представляет пространственное
расположение полипептидной цепи, отдельные участки которой могут соединяться
между собой прочными дисульфидными связями, возникающими между остатками
цистеина. В образовании третичной структуры участвуют и другие связи - гидрофобные,
электростатические, водородные и прочие. В зависимости от пространственного
расположения полипептидной цепи форма молекул белков может быть различной. Если
полипептидная цепь образует молекулу нитевидной формы, то белок называется
фибрилярным, если она уложена в виде клубка - глобулярным (глобулус - шарик).
Белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной
структур показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не
содержит α-спиралей, α-лактальбулин и β-лактоглобулин содержит
большое количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, занимает
промежуточное положение между компактной структурой глобулы и структурой
беспорядочного клубка, который обычно наблюдается при денатурации глобулярных
белков. Такая структура обеспечивает хорошую расщепляемость казеина
протеолитическими ферментами при переваривании в нативном (природном) состоянии
без предварительной денатурации.
Четвертичная структура характеризует способ расположения в
пространстве отдельных полипептидных цепей в белковой молекуле, состоящей из
нескольких таких цепей или субъединиц. Глобулярные белки, обладающие
четвертичной структурой, могут содержать большое количество полипептидных
цепей, тесно связанных друг с другом в компактную мицеллу, которая ведет себя в
растворе как одна молекула.
Так, казеиновая мицелла среднего размера должна состоять из
нескольких тысяч полипептидных цепей фракций казеина, определенным образом
связанных друг с другом.
Казеин является основным белком молока, его содержание в
молоке колеблется от 2,3 до 2,9%. Элементарный состав казеина, %: С - 53,1, Н -
7,1, азот - 15,6, О - 22,6, S - 0,8; Р - 0,8. Он относится к фосфопротеидам, т.
е. содержит остатки Н3РО4 (органически присоединенные к аминокислоте
серину моноэфирной связью (О - Р).
Казеин в молоке содержится в виде сложного комплекса
казеината кальция с коллоидным фосфатом кальция - так называемого
казеинат-кальций-фосфатный комплекс (ККФК), в состав которого входит небольшое
количество лимонной кислоты, магния, калия и натрия.
В свежем молоке ККФК содержится в виде амицелл - это агрегаты
частиц, состоящих из так называемых сублицелл.
Соединение субмицелл в мицеллы происходит с помощью фосфата
кальция и кальциевых мостиков. Казеиновые мицеллы сравнительно стабильны в
свежевыдоенном молоке. Они сохраняют свою устойчивость при нагревании молока до
относительно высоких температур и при его механической обработке. Стабильность
мицелл зависит от содержания в молоке растворимых солей кальция, химического
состава казеина, РН молока и других факторов.
1.3 Химические свойства казеина
Около 95% казеина находится в молоке в виде сравнительно
крупных коллоидных частиц — мицелл — которые имеют рыхлую структуру, они сильно
гидратированы.
В растворе казеин имеет ряд свободных функциональных групп,
которые обуславливают его заряд, характер взаимодействия с Н2О
(гидрофильность) и способность вступать в химические реакции.
Носителями отрицательных зарядов и кислых свойств казеина
является β и γ-карбоксильные группы аспаргиновой и глютаминовой
кислот, положительных зарядов и основных свойств — å-аминогрупп лизина,
гуанидовые группы аргинина и имидазольные группы гистидина. При рН свежего
молока (рН 6,6) казеин имеет отрицательный заряд: равенство положительных и
отрицательных зарядов (изоэлектрическое состояние белка) наступает в кислой
среде при рН 4,6-4,7; следовательно в составе казеина преобладают дикарбоновые
кислоты, кроме того, отрицательный заряд и кислые свойства казеина усиливают
гидроксильные группы фосфорной кислоты. Казеин принадлежит к фосфоропротеидам —
в своем составе содержит Н3РО4 (органический фосфор),
присоединенную моноэфирной связью к остаткам серина.
Гидрофильные свойства зависят от структуры, заряда молекул,
рН среды, концентрации в ней солей, а также других факторов.
Своими полярными группами и пептидными группировками главных
цепей казеин связывает значительное количество Н2О — не более 2 ч.
на 1 ч. белка, что имеет практическое значение, обеспечивает устойчивость
частиц белка в сыром, пастеризованном и стерилизованном молоке; обеспечивает
структурно-механические свойства (прочность, способность отделить сыворотку)
кислотных и кислотно-сычужных сгустков, образующихся при выработке
кисломолочных продуктов и сыра, т. к. в процессе высокотемпературной тепловой
обработке молока денатурируется β-лактоглобулин взаимодействуя с казеином
и свойства гидрофильные казеина усиливаются: обеспечивая влагоудерживающую и
водосвязывающую способность сырной массы при созревании сыра, т. е.
консистенция готового продукта.
Казеин – амфотерин. В молоке он имеет явно выраженные кислые
свойства.
NН2 NН+
R R
СООН СОО-
Его свободные карбоксильные группы дикарбоновых аминокислот и
гидроксильные группы фосфорной кислоты взаимодействуя с ионами солей щелочных и
щелочноземельных металлов (Na+, K+, Ca+2 , Mg+2)
образуют казеинаты. Щелочные растворители в Н2О, щелочноземельные
нерастворимы. Казеинат кальция и натрия имеют большое значение при производстве
плавленых сыров, при котором часть казеината кальция превращается в пластичный
эмульгирующий казеинат натрия, который все шире используется в качестве добавки
при производстве пищевых продуктов.
Свободные аминогруппы казеина взаимодействуют с альдегидом,
например с формальдегидом:
CH2OH
R − NH2 + 2CH2O
→ R − N
CH2OH
Эту реакцию используют при определении белка в молоке методом
формального титрования.
Взаимодействие свободных аминогрупп казеина (в первую очередь
S-аминогрупп лизина) с альдегидными группами лактозы и глюкозы объясняется
первая стадия реакции меланоидинообразования:
O
R - NH2 + C – R R - N = CH - R + H2O
альдозиламин
H
Для практики молочной промышленности особый интерес
представляет прежде всего способность казеина к коагуляции (осаждению).
Коагуляцию можно осуществить с помощью кислот, ферментов (сычужного),
гидроколлоидов (пектин).
В зависимости от вида осаждения различают: кислотный и
сычужный казеин. Первый содержит мало кальция, так как ионы Н2
выщелачивают его из казеинового комплекса, сычужный казеин — это смесь наоборот
казеината кальция и он не растворяется в слабых щелочах в противоположность
кислотному казеину. Различают два вида казеина, получаемого осаждением
кислотами: кисломолочный творог и казеин-сырец. При получении кисломолочного
творога кислота образуется в молоке биохимическим путем — культурами
микроорганизмов, причем отделению казеина предшествует стадия гелеобразования.
Казеин-сырец получают путем добавления молочной кислоты или минеральных кислот,
выбор которых зависит от назначения казеина, так как под их воздействием
структура осажденного казеина различна: молочнокислый казеин — рыхлый и
зернистый, сернокислотный — зернистый и слегка сальный; соляно-кислый — вязкий
и резинообразный. При осаждении образуются кальциевые соли применяемых кислот.
Труднорастворимый в воде сульфат кальция нельзя полностью удалить при промывке
казеина. Казеиновый комплекс довольно термоустойчив. Свежее нормальное молоко с
рН 6,6 свертывается при температуре 150оС — за несколько секунд, при
температуре 130оС более чем за 20 минут, при 100оС — в
течение нескольких часов, поэтому молоко можно стерилизовать.
С коагуляцией казеина связана его денатурация (свертывание),
она появляется в виде хлопьев казеина, либо в виде геля. При этом
хлопьеобразование получает название коагуляции, а гелеобразование —
свертывание. Видимым макроскопическим изменениям предшествуют
субмикроскопические изменения на поверхности отдельных мицелл казеина, они
наступают при следующих условиях:
— при сгущении молока — казеин мицеллы образует слабо
связанные друг с другом частицы. В сгущенном молоке с сахаром этого не
наблюдается;
Страницы: 1, 2, 3, 4, 5
|